Desnaturalización

Las proteínas tienen un alto grado de estructuración y orden conformacional que es muy necesario para que desarrollen adecuadamente su actividad biológica. Pueden perder dicha estructuración en el fenomeno conocido como dsnaturalización, que es por definición la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas sin que exista una hidrólisis del enlace peptídico. Es decir la desnaturalización es básicamente el rompimiento de algunos de los enlaces disulfuro, de los puentes de hidrogeno, de los hidrófobos y de los iónicos; además, este fenómeno puede realizarse por pasos bien definidos y adquirir diferentes velocidades.

Los cambios de las proteínas producidos por ácidos y alcalis son muy diferentes a los inducidos por tratamientos térmicos y a algunos otros de naturaleza física. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60-70°C. Las proteínas altamente desnaturalizadas tineden a la agragación y a la precipitción, lo que se puede observar cuando al calentar algunas albúminas a 70°C se forman geles, pero al aumentar la temperatura a 100°C tienden a precipitar.

Coagulación y Gelificación

Las proteínasinterccionan fuertee irreversiblemente después de su desnatruralización a través de una serie de reacciones muy complejas conocidas como coagulación, gelificación o floculación. Ferry definio la gelificación como un proceso que se realiza en d0s etapas. Primeramente se requiere de un desdoblamiento y desnaturalización de las proteínas que en una segunda raccíón se asocian gradualmente para producir una red tridimensional de moléculas que retienen gran cantidad de agua, lo que resulta en la formación de gel.

Algunas proteínas son capaces de formar un gel aconcentraciones relativamente bajas, debido probablemente a un fenómeno que sucede en tres pasos: a) polimerización de cadenas de proteínas por calor o cualquier otra forma d desnaturalización, seguida de la formación de enlaces disulfuro, de puentes iónicos, de hidrógeno o hidrófobos; b) aumento en lahidratación de las moléculas especialmente a bajas temperaturas, y c)absorciónde agua libre. El fenómeno de gelificación de proteínas puede ser reversible o irreversible según la intensidad de la desnaturalización.

Reacción de Maillard

Las proteínas interaccionan con azúcares reductores como glucosa, xilosa, maltosa, etc., formando pigmentos a través de las reacciones de oscurecimiento de Maillard. Esta reacción es indeseable en huevos deshidratados, proteínas del suero de leche y cualquier otra proteína que se sujete a un tratamiento térmico en presencia de azúcares.

Interacción con otros constituyentes de los alimentos

Además de tener una importancia muy grande desde el punto de vista de la nutrición, las proteínas contribuyen en forma determinante a la estructura y las porpiedades físicas de los alimentos. Las porteínas modifican y desarrollan estas características a través de sus interacciones con los diferentes constituyentes que integran el alimento, y consigo mismo.

La digestibilidad de las proteínas se reduce por la presencia de algunos espesantes comerciales como alginatos, pectinas y carragaeninas, ya que el complejo proteína-carbohidrato que se produce es difícil de atacar por las enzimas proteolíticas del sistema digestivo.

Interacción Proteína Proteína

Este tipo es muy común en alimentos con un alto contenido de proteína. En algunos casos el fabricante de alimentos propicia las condiciones para que se efectúen, ya que esto hace que muchos productos sean más estables, como en el caso de la interacción que sucede con la caseina k y la ß-lactoglobulina durante la maufactura de leches concentradas y evaporadas.

Interacción Proteina-Polisacárido

Son muy importantes, ya que la mayoría de las propiedades y características físicas de los alimentos dependen de ellas. Algunos de los carbohidratos utilizados como aditivos tienen grupos funcionales muy reactivos, como carboxilos y sulfatos, que pueden facilmente interaccionar con los diferentes grupos activos de proteinas.

Interacción Proteina-Lípido

Los lípidos pueden interacionar de diferente manera conlas porteínas, básicamente através de puentes hidrófobos o iónicos, aunque también puentes salinos con iones divalentes como el calcio. Las lipoproteínas tienen mucha importancia biológica ya que se encuentran como estructuras básicamente en las membranas de las células vegetales y animales y sus modificaciones ejercen efectos muy notorios en la calidad de los alimentos.

Las proteinas se emplean en muchos alimentos por su capacidad emulsionante, debido a su facilidad de formar lipoproteinas muy estables. El uso de caseinatos y derivados de la soya en lamanufactura deembutidos cárnicos ha aumentado considerablemente debido a que esta proteínas tienen la capacidad de actuar como emulsionante.