Durante la manofactura de alimentos, la materia prima se somete a varios atamientos que pueden producir efectos dañinos en la calidad de las proteínas, lo que reprercute en una disminución del valor nutritivo, o bien en sus propiedades organolépticas de textura. Desde el punto de vista de la nutrición, la pérdida de aminoácidos indispensables es tal vez el mayor daño que le puede suceder a las proteínas. Los principales factores que influyen y aceleran los cambios en las proteínas son los siguientes: Calor, congelamiento, oxidación, reducción, esfuerzos mecánicos cortantes, pH, actividad de agua, composición global del alimento y actividad enzimática.
Tratamientos a altas temperaturas
La mayoría de las proteínas para consumo humano reciben de alguan manera un tratamiento térmico durante su preparación. En general, el cocido aumenta la digestibilidad de las proteínas; sin embargo en ciertos casos un calentamiento excesivo puede reducir su valor nutritivo. El valor nutritivo de las proteínas puede disminuir por cualquier reacción inducida por el calor y que produzca la destrucción o una reducción en la digestión, la absorcón o la utilización de algún aminoácido indispensable como la metonina, la cistina, la lisina y el triptofano.
Los cambios químicos de las proteínas catalizdos por el calor son muy variados y dependen básicamente de la susceptibilidad de sus diferentes aminoácidos, existiendo reacciones de desulfuración, de deshidratación, de oxidación, de ciclización y de descomposición.
Reacciones entre Proteínas
En ausencia de azúcares reductores, las proteínas estan sujets a diferentes reacciones químicas catlizdas por el calor, que provocan una reducción del valor nutirtivo del alimento. Los aminoácidos que intervienen en estos enlaces pueden ser recuperdos a través dela hidrólisis ácida de la proteína que sufrió las modificaciones.
Racemización
Durante el proceso de tostado y el calentamiento directo de proteínas se propician diferentes reacciones químicas que inducen ala racemización o isomerización de algunos de sus aminoácidos y que se acealeran considerablemente a pH lacalinos. La caseina, al igual que otras proteínas, presenta este fenómeno cuando se sujeta a un tostado a temperaturas superiores a 150°C. Entre los aminoácidos más afectados se encuentran la isoleucina, la alanina, y los ác. aspártico yglutámico. El problema se prsenta debido a que lod D-aminoácidos no so aprovechados por el humano para sintetizar sus propias proteínas, sno solamente se emplean como fuente energética, por lo que se reduce el valor nutritivo del alimento que haya sufrido estas reacciones de recemización.
Tratamientos a bajas Temperaturas
El congelamiento produce diferentes modificaciones en la estrutura de las proteínas y eto se puede reflejar en una inestabilidad del alimento. La composición del medio también influye en la estabilidad de las proteínas, ya que las sales y los compuestos de bajo peso molecular tienden a concerntrarse en una porción de agua no congelada, lo que produce un cambio en el pH y un aumento considerable en la fuerza iónica del sistema.
Tratamientos Alcalinos
Se han usado desde hace algún tiempo con diferentes proteínas con la finalidad de mejorar la calidad nutritiva o bien para obtener ciertas propiedades funcionales de estos polímeros. Ejemplos de esto se encientran en la elaboración de proteína de soya como sustituto de la carne, para la destrucción de aflatoxinas en algunos granos, en la fabricación de aislados y concentrados proteicos y en el pelado de frutas y vegetales.
Tratamientos con Anhidrido Sulfuroso
El Anhidrido Sulfuroso se utiliza en la industria alimentaria para la inhibición de varias reacciones dañinas como las de oscurecimiento de Maillard, aunque también se utiliza como antioxidante y agente blanqueador.
Reacciones con Hidroperóxidos
Los Hidroperóxidos formados duerante la oxidación de grasas pueden interaccionar con las proteínas produciendo compuestos tóxicos.
Importancia de los grupos Azufrados del las Proteínas
Dentro de las proteínas, el átomo de azufre se encuentra en diferentes formas químicas qu dependen de su estado de oxidación, básicamente existe como sufhidrilo SH, o forma parte de un enlace disulfuro S-S ya sea intra o intermolecular. A su vez los sulfhidrilos pueden ser activos o inactivos y una misma proteína puede contenerlos junto con los grupos disulfuro; las porteínas de la leche contienen ambos grupos azufrados y por ello son uno de los mejores ejemplos para estudiarlos.
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