sábado, 28 de agosto de 2010

Propiedades Funcionales de las Proteinas

Las propiedades funcionales de la proteínas han sido definidas como "cualquier propiedad fisicoquímica que afecta el comportamiento y las carcterísticas de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto". Estas propiedades dependen en gran parte de las interacciones de las proteínas con los otros constituyentes de los alimentos, como carbohidratos, lípidos, agua y sales. Además, influyen en ellas también el pH, la temperatura, la fuerza iónica, la constante dieléctrica del medio enque se encuentren, la concentración y especie de proteína y, finalemente, el tratamiento térmico previo que sufrió la proteína durante su obtención.
Por ejemplo, las proteínas del trigo son las responsables de la estructura esponjosa del pan; las del huevo son las causantes de la espuma en muchos productos de repostería; las caseínas de la leche funcionan comoemulsionantes en diferentes productos cárnicos, y así otras.
Proteínas de la Leche
El suero de la leche, subproducto en la manufactura de quesos contiene proteínas de muy buena calidad tanto nutritiva como funcional que pueden ser recuperadas por métodos de ultrafiltración, ósmosis inversa, precipitación conpolifosfatos y polisacáridos, etc., para obtener productos que contienen 35-60% de proteína en base seca.
El uso del suero de la leche se ha estudiado ampliamente, ya que puede emplearse prácticamente en cualquier alimento. Sin embargo, existen algunas limitaciones como en el caso de la industria de la panificación, pues la ß-lactoglobulina reduce el volumen de estos productos. Los caseinatos se producen por una precipitación en la industria alimentaria, ya que poseen muchas de las propiedades funcionales requeridas para la elaboración de distintos productos.
Proteínas de la carne
De acuerdocon su función, las proteínas de origen animal se han dividido en proteínas contráctiles (miofibrilares), sarcoplámicas y de tejido conectivoo estroma; el procentaje de cada fracción depende de la especie de animal de que se trate.
El Huevo y las Proteínas
El huevo es un alimento de origen animal que proporciona la mejor proteína de todos los alimentos ya que contiene todos los aminoácidos esenciales en la proporciones exactas que necesita el organismo para el crecimiento óptimo y el mantenimiento del tejido magro, metabolicamente activo.
Los huevos además de proteínas, proporcionan lípidos, hidratos de carbono, vitaminas y minerales siendo u alimento muy completo que no debe faltar en una dieta equilibrada. Aporta solamente 70 calorias, una cantidad similar a una pieza de fruta.
Proteínas de la Clara de Huevo
La principal es la ovoalbúmina, un tipo de albúmina que cosntituye entre el 60% y el 65% del peso de la clara del huevo. Aporta aproximadamente 17 calorías. La clara de huvo tiene otras proteínas como la ovomucina (2%), responsable de cuajar el huevo pochado o frito, la conalbúmina (14% y el ovomucoide (2%).
Proteínas de la Yema del Huevo
Son practicamente inexistentes ya que se concentran principalmente en la clara, es destacable el valor nutricional de la yema, ya que pocos alimentos contienen vitamina D en forma natural, ademas de otras como A y E. Contiene entre 4 y 4.5 gramos de grasa por unidad, en su mayoría se trata de grasas monoinsaturadas, beneficiosas para el organismo. Tan sólo unos 1.5 gramos de las grasas de la yema de huevo son insaturdas.
La yema también contiene colina, un nutriente que contribuye en la etapa embrionaria al desarrollo de la memoria y que es un componente fundamental para el correcto funcionamiento de las células de nuestro organismo.
Proteínas del Huevo según su preparación
La cantidad de proteínas del huevo crudo es de 6 gramos y sólo 70 calorías. También 6 gramos de proteína aporta el huevo duro, frito o pasado por agua. Aunque en el huevo frito las calorías aumentan notablemente.
La proteína de una tortilla francesa u omelete ronda los 10 gramos en caso de una proteína sencilla y los 17 gramos en caso de una tortilla con queso.
El Huevo y la Dieta: El colesterol
la calidad de las proteínas puede ser un factor importante en la pérdida de peso debido a que la proteína de mala calidad es utilizada por el organismo como combustible o se convierte en grasa para su almacenamiento.
Muchos alimentos procesados contienen niveles de proteína de mala calidad.
El mito de que el huevo aumenta excesivamente el colesterol, se ha superado en recientes investigaciones que han demostrado que el consumo de huevos no tiene relación con el incremento del colesterol ni con el incremento de padecer enfermedades cardiovasculares.
Por el contrario la calidad de las proteínas del huevo, hace que todas ellas puedan ser utilizadas para sintetizar nuevas proteínas en nuestro organismo, limitando la cantidad de proteínas que se usa como combustible o se almacena como grasa.
La Ovoalbúmina
Es la principal proteína de la clara del huevo ( 60-65% del peso de la clara delhuevo). Pertenece a la superfamilia proteínica de las serpinas, la ovoalbúmina no es capaz de inhibir cualquier peptidasa. La función biológica de la ovoalbúmina es desconocida; se puede resaltar la capacidad que posee la ovoalbúmina de anular las enzimas digestivas y por esta razón señalan quees un mecanismo protector contra bacterias exteriores agresoras al huevo.
La proteína de la ovoalbúmina fue sintetizada de forma artificial por primera vez en 1890, siendo la primera de las proteínas cristalizadas en laboratorio. Su presencia es relativamente alta en la clara del huevo, por ejemplo 100g de ovoalbumina equivalen a 766g de claras de huevo. Se desnaturaliza facilmente al agitar la clara pero es resistente a tratamientos térmicos. Es la proteína de mayor valor biológico ya que tiene muchos de los ocho aminoácidos esenciales. Es llamada fosfoglucoproteína integrada por tres fracciones, A1, A2 y A3, en una proporción de 85:12:3, respectivamente, que se diferencian por su contenido en fósforo. Es rica en cisteína y metionina y presenta grupos sufhidrilos ( esla única de las proteínas de huevo que posee esta característica) y se puede decir que la presencia de estos grupos sulghidriloshacen una gran contribución aparte del sabor, textura y aroma característicos del huevo.
La ovoalbúmina de los huevos de gallian poseen cerca de 385 aminoácidos, y poseen una masa molecular relativa de 45kDa. Se trata de una glicoproteína con cuatro posiciones de glicoestación.
Aplicaciones Medicinales
Su misión es la de atrapar los iones de los metales pesdos debido a la presencia de las uniones sulfhídricas de la proteína. Su coagulación tras el porceso de absorción previene la absorción de metales en el tracto gastrointestinal previniendo el envenenamiento.
Diversia
La proteína coagula a 80°C y esto se debe tener encuenta al cocinar huevos, la primera proteína del huevo en coagular es la ovotransferina (70°C).
Esta proteína forma parte de los piensos dados en la industria avícola para alimentar las crías. También se puede proporcionar en combinación con hidratos de carbono para regenerar a aves debiles.
Se emplea puro (generalmente en grageas) en la nutrición deportiva como un suplemento proteínico a la dieta: sobre todo en los deportes de fuerza como el culturismo.

PROTEINA ANIMAL: Modificaciones de las proteinas bajo diferentes tratamientos

PROTEINA ANIMAL: Modificaciones de las proteinas bajo diferentes tratamientos

viernes, 27 de agosto de 2010

Modificaciones de las proteinas bajo diferentes tratamientos

Durante la manofactura de alimentos, la materia prima se somete a varios atamientos que pueden producir efectos dañinos en la calidad de las proteínas, lo que reprercute en una disminución del valor nutritivo, o bien en sus propiedades organolépticas de textura. Desde el punto de vista de la nutrición, la pérdida de aminoácidos indispensables es tal vez el mayor daño que le puede suceder a las proteínas. Los principales factores que influyen y aceleran los cambios en las proteínas son los siguientes: Calor, congelamiento, oxidación, reducción, esfuerzos mecánicos cortantes, pH, actividad de agua, composición global del alimento y actividad enzimática.
Tratamientos a altas temperaturas
La mayoría de las proteínas para consumo humano reciben de alguan manera un tratamiento térmico durante su preparación. En general, el cocido aumenta la digestibilidad de las proteínas; sin embargo en ciertos casos un calentamiento excesivo puede reducir su valor nutritivo. El valor nutritivo de las proteínas puede disminuir por cualquier reacción inducida por el calor y que produzca la destrucción o una reducción en la digestión, la absorcón o la utilización de algún aminoácido indispensable como la metonina, la cistina, la lisina y el triptofano.
Los cambios químicos de las proteínas catalizdos por el calor son muy variados y dependen básicamente de la susceptibilidad de sus diferentes aminoácidos, existiendo reacciones de desulfuración, de deshidratación, de oxidación, de ciclización y de descomposición.
Reacciones entre Proteínas
En ausencia de azúcares reductores, las proteínas estan sujets a diferentes reacciones químicas catlizdas por el calor, que provocan una reducción del valor nutirtivo del alimento. Los aminoácidos que intervienen en estos enlaces pueden ser recuperdos a través dela hidrólisis ácida de la proteína que sufrió las modificaciones.
Racemización
Durante el proceso de tostado y el calentamiento directo de proteínas se propician diferentes reacciones químicas que inducen ala racemización o isomerización de algunos de sus aminoácidos y que se acealeran considerablemente a pH lacalinos. La caseina, al igual que otras proteínas, presenta este fenómeno cuando se sujeta a un tostado a temperaturas superiores a 150°C. Entre los aminoácidos más afectados se encuentran la isoleucina, la alanina, y los ác. aspártico yglutámico. El problema se prsenta debido a que lod D-aminoácidos no so aprovechados por el humano para sintetizar sus propias proteínas, sno solamente se emplean como fuente energética, por lo que se reduce el valor nutritivo del alimento que haya sufrido estas reacciones de recemización.
Tratamientos a bajas Temperaturas
El congelamiento produce diferentes modificaciones en la estrutura de las proteínas y eto se puede reflejar en una inestabilidad del alimento. La composición del medio también influye en la estabilidad de las proteínas, ya que las sales y los compuestos de bajo peso molecular tienden a concerntrarse en una porción de agua no congelada, lo que produce un cambio en el pH y un aumento considerable en la fuerza iónica del sistema.
Tratamientos Alcalinos
Se han usado desde hace algún tiempo con diferentes proteínas con la finalidad de mejorar la calidad nutritiva o bien para obtener ciertas propiedades funcionales de estos polímeros. Ejemplos de esto se encientran en la elaboración de proteína de soya como sustituto de la carne, para la destrucción de aflatoxinas en algunos granos, en la fabricación de aislados y concentrados proteicos y en el pelado de frutas y vegetales.
Tratamientos con Anhidrido Sulfuroso
El Anhidrido Sulfuroso se utiliza en la industria alimentaria para la inhibición de varias reacciones dañinas como las de oscurecimiento de Maillard, aunque también se utiliza como antioxidante y agente blanqueador.
Reacciones con Hidroperóxidos
Los Hidroperóxidos formados duerante la oxidación de grasas pueden interaccionar con las proteínas produciendo compuestos tóxicos.
Importancia de los grupos Azufrados del las Proteínas
Dentro de las proteínas, el átomo de azufre se encuentra en diferentes formas químicas qu dependen de su estado de oxidación, básicamente existe como sufhidrilo SH, o forma parte de un enlace disulfuro S-S ya sea intra o intermolecular. A su vez los sulfhidrilos pueden ser activos o inactivos y una misma proteína puede contenerlos junto con los grupos disulfuro; las porteínas de la leche contienen ambos grupos azufrados y por ello son uno de los mejores ejemplos para estudiarlos.

PROTEINA ANIMAL: Desnaturalización

PROTEINA ANIMAL: Desnaturalización

Desnaturalización

Las proteínas tienen un alto grado de estructuración y orden conformacional que es muy necesario para que desarrollen adecuadamente su actividad biológica. Pueden perder dicha estructuración en el fenomeno conocido como dsnaturalización, que es por definición la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas sin que exista una hidrólisis del enlace peptídico. Es decir la desnaturalización es básicamente el rompimiento de algunos de los enlaces disulfuro, de los puentes de hidrogeno, de los hidrófobos y de los iónicos; además, este fenómeno puede realizarse por pasos bien definidos y adquirir diferentes velocidades.
Los cambios de las proteínas producidos por ácidos y alcalis son muy diferentes a los inducidos por tratamientos térmicos y a algunos otros de naturaleza física. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60-70°C. Las proteínas altamente desnaturalizadas tineden a la agragación y a la precipitción, lo que se puede observar cuando al calentar algunas albúminas a 70°C se forman geles, pero al aumentar la temperatura a 100°C tienden a precipitar.
Coagulación y Gelificación
Las proteínasinterccionan fuertee irreversiblemente después de su desnatruralización a través de una serie de reacciones muy complejas conocidas como coagulación, gelificación o floculación. Ferry definio la gelificación como un proceso que se realiza en d0s etapas. Primeramente se requiere de un desdoblamiento y desnaturalización de las proteínas que en una segunda raccíón se asocian gradualmente para producir una red tridimensional de moléculas que retienen gran cantidad de agua, lo que resulta en la formación de gel.
Algunas proteínas son capaces de formar un gel aconcentraciones relativamente bajas, debido probablemente a un fenómeno que sucede en tres pasos: a) polimerización de cadenas de proteínas por calor o cualquier otra forma d desnaturalización, seguida de la formación de enlaces disulfuro, de puentes iónicos, de hidrógeno o hidrófobos; b) aumento en lahidratación de las moléculas especialmente a bajas temperaturas, y c)absorciónde agua libre. El fenómeno de gelificación de proteínas puede ser reversible o irreversible según la intensidad de la desnaturalización.
Reacción de Maillard
Las proteínas interaccionan con azúcares reductores como glucosa, xilosa, maltosa, etc., formando pigmentos a través de las reacciones de oscurecimiento de Maillard. Esta reacción es indeseable en huevos deshidratados, proteínas del suero de leche y cualquier otra proteína que se sujete a un tratamiento térmico en presencia de azúcares.
Interacción con otros constituyentes de los alimentos
Además de tener una importancia muy grande desde el punto de vista de la nutrición, las proteínas contribuyen en forma determinante a la estructura y las porpiedades físicas de los alimentos. Las porteínas modifican y desarrollan estas características a través de sus interacciones con los diferentes constituyentes que integran el alimento, y consigo mismo.
La digestibilidad de las proteínas se reduce por la presencia de algunos espesantes comerciales como alginatos, pectinas y carragaeninas, ya que el complejo proteína-carbohidrato que se produce es difícil de atacar por las enzimas proteolíticas del sistema digestivo.
Interacción Proteína Proteína
Este tipo es muy común en alimentos con un alto contenido de proteína. En algunos casos el fabricante de alimentos propicia las condiciones para que se efectúen, ya que esto hace que muchos productos sean más estables, como en el caso de la interacción que sucede con la caseina k y la ß-lactoglobulina durante la maufactura de leches concentradas y evaporadas.
Interacción Proteina-Polisacárido
Son muy importantes, ya que la mayoría de las propiedades y características físicas de los alimentos dependen de ellas. Algunos de los carbohidratos utilizados como aditivos tienen grupos funcionales muy reactivos, como carboxilos y sulfatos, que pueden facilmente interaccionar con los diferentes grupos activos de proteinas.
Interacción Proteina-Lípido
Los lípidos pueden interacionar de diferente manera conlas porteínas, básicamente através de puentes hidrófobos o iónicos, aunque también puentes salinos con iones divalentes como el calcio. Las lipoproteínas tienen mucha importancia biológica ya que se encuentran como estructuras básicamente en las membranas de las células vegetales y animales y sus modificaciones ejercen efectos muy notorios en la calidad de los alimentos.
Las proteinas se emplean en muchos alimentos por su capacidad emulsionante, debido a su facilidad de formar lipoproteinas muy estables. El uso de caseinatos y derivados de la soya en lamanufactura deembutidos cárnicos ha aumentado considerablemente debido a que esta proteínas tienen la capacidad de actuar como emulsionante.

Efecto de Temperatura

PROTEINA ANIMAL: Efecto de Temperatura

Efecto de Temperatura

la solubilidad de las proteínas es un factor que se debe considerar durante la manofactura de los alimentos. Para medir la solubilidad de las proteínas se pueden utilizar los siguientes indices:
Dentro de un intervalo limitado, de 0 a 40c , la solubilidad de la mayoria de las proteinas se incrementa al aumentar la temperatura; sin embargo, hay algunas exepciones ya que existenm proteinas como la caseina B de la leche que es más soluble a 0 que a 25 . Cuando la temperatura aumenta considerablemente y se sale del intervalo de maxima solubilidad, el efecto se hace inverso y la proteína se desnaturaliza con su consecuente precipitación.
Determinación de la Solubilidad
La solubilidad de las proteínas es un factor que se debe considerar durante la manofactura de proteína soluble en agua, indice de solubilidad de nitrogeno, indice de dispercibilidad de proteína y proteína dispersa en agua.
Hidratación o salvatación
Las proteínas presentan diferentes capacidades de retención de agua debido a la facilidad que tienen de interaccionar con las moléculas de este disolvente a través de puentes de hidrógeno.
Estos grados de hidratación se deben en parte a las diferencias que existen en la relación de aminoácidos polares yno polares de cada proteína y además a factores extrínsecos como el PH, la fuerza iónica y la temperatura.
Vizcosidad
Lavizcosidad de las dispersiones de proteína varía considerablemente de acuerdo con el tamaño y la forma de la molécula del polipéptido y además es igualmente influenciada por los mismos factores que afectan su hirdatación y agregación. A bajas temperaturas se favorece la formación de puentes de hidrógeno, lo que trae consigo un aumento en la hidratación de la proteína y por tanto una mayor viscosidad de sus dispersiones. El efecto contrario sucede al incrementar la temperatura.
Agregación
Las moleculas de las proteínas tienen la capacidad de agregarse a través de acciones entre ellas mismas, lo que depende de factores como el PH, la fuerza iónica, la presencia de solutos y la temperatura. Los tratamientos térmicos inducen más fácilmente la agregación de las proteínas cuanto más cercano al punto isoeléctrico se encuentre el PH del sistema.
Los métodos comerciales de aislamiento de proteínas se basan en las condiciones que favorecen el fenómeno de la agregación.